本书讲述了病原生物学基本原理和主要病原生物的生物学性状，致病性和免疫性，病原学诊断方法和防治原则。在病原生物学基本原理中重点阐述了病原生物引起感染过程和机体抗感染免疫的机制，遗传变异的原理和消毒灭菌的基础知识及其应用。本书对细菌、病毒、真菌和寄生虫四大类病原生物，从对比的角度，阐明了各自的基本特性与区别，既为学习后续课程打下了基础，又为今后的临床实践提供了指南。对于近年来进展较大而又有重要意义的医学微生态学和医院内感染等知识也给予了较系统的阐述。 本书可作为医学院校本科生教材，还可供医学检验、临床医学及其他相关专业科研人员及研究生等参考。
《免疫学基础与病原生物学》是一门医学基础课，也是连接基础医学与临床医学的桥梁课程。随着人类进行有计划地免疫接种及抗生素的发明，大多数传染病得到了有效的控制和消除。人们对这门学科的重视程度也在逐年下降。近年来，随着非典、甲流、手足口病的爆发流行和超级细菌的出现，人们对这些看不见的微小生物又有了深刻的认识，尤其是护理专业的学生，今后的工作要严格执行无菌操作，而无菌操作的目的就是防止微生物进入机体或物体。为了让同学们更好地掌握好这门课程，对微生物有更深刻的认识，笔者结合多年的教学经验，谈几点教学体会。 一、激发兴趣，调动学生的学习积极性 现代教学提倡自主、合作、探究的学习方式，充分尊重学生的主体地位，通过培养学习的兴趣，激发学生的思维，让他们主动学习。对这门课程有没有兴趣是能不能学好这门课程的前提，兴趣的培养要在学习之初就应开始进行。笔者在上第一节课时，通常会提出下面的问题：“动植物的尸体为什么会腐烂？器官移植后为什么会发生排斥反应？注射流感疫苗能百分之百预防流感吗？我们可以和艾滋病人握手和拥抱吗？同一种疫苗为什么要重复注射？给患者输液时遇到过敏性休克怎么办？微生物对人类都是有害的吗？”通过这些同学们熟悉但不知道答案的问题，立刻就引起了同学们的好奇与思考，这是激发同学们兴趣和求知欲的有效手段和方法。让学生自由讨论后，可以告诉他们：“通过这门课程的学习，你们就会知道上面问题的答案”，从而让同学们感到这是一门很有实用价值的课程。在授课过程中，也要不断强化他们的兴趣。例如，讲到细菌的耐药性变异时，可以联系最近很热门的超级细菌，告诉学生“超级细菌就是超级耐药菌”，在今后的工作中要合理应用抗生素。通过不断的激发兴趣，充分调动同学们的学习积极性。 二、优化教学内容，修订授课计划 这门课程共54学时，如果按照正常的授课计划进行授课，过多的内容会使老师讲得费力，学生听得糊涂。针对护理专业的特点，有些章节可以不讲，有些章节的讲解要详略得当。例如，补体系统、免疫耐受、医学节肢动物可以不讲或略讲；外界环境对细菌的影响部分可以重点讲各种杀菌和抑菌的原理，消毒剂的种类及用途可以略讲；在讲到细菌学理论时，对于相关的细菌，可以把它们的生物学特性，如形态与染色、培养特性、抗原构造、抵抗力等内容列成表格，通过对比的方式，找出它们的共同点和不同点，既节省时间又简单明了。 三、传统教学手段与现代教学手段的合理运用 传统的教学手段主要是板书、板图和挂图，现代的教学手段主要是多媒体技术，二者各有优点，要合理应用。多媒体技术集文字、图像、声音、动画于一身，灵活地将其运用到教学中，可以帮助学生加深理解教学内容，将不易用语言表达清楚的、抽象的理论知识直观地表现出来，变抽象思维为形象认识，使教学内容生动形象。例如，各种微生物的形态及各种传染病的病理改变，通过图片演示出来，会比教师的单纯讲解效果要好。 在计算机技术日益发达的今天，多媒体教学发挥着越来越重要的作用，但传统教学方法在教学中的作用是多媒体教学无法完全取代的。因为板书和板图方便灵活、循序渐进、图文结合、重点突出、随讲随画、随画随讲，利于吸引学生的注意力，达到较好的教学效果。例如，讲到免疫球蛋白的结构、免疫应答的过程等内容时，通过板图的方式讲解，学生会更易理解。所以，在教学过程中要合理运用不同的教学手段，从而达到更好的教学效果。 四、重视实验教学，培养学生无菌操作的观念 微生物实验绝大多数要求同学进行无菌操作。在实验过程中，老师要严格要求，同时通过一些实验来验证微生物的存在，进一步加强他们的有菌观念，从而使他们在今后的实验和工作中更好地执行无菌操作。例如，微生物的第一个实验安排培养基的制备，对于未严格执行无菌操作的同学，因为其做出的培养基长出大量杂菌，要求他们重做实验，直到合格为止。第二个实验安排细菌接种法，严格按无菌操作做完这个实验后，要求学生将空气和咽喉部细菌检查、皮肤消毒实验、紫外线杀菌实验也一起做完。通过这个实验，让同学知道微生物几乎是无处不在的，从而树立有菌观念，严格执行无菌操作。 总之，在教学中通过激发兴趣，调动同学的学习积极性，优化教学内容，修订授课计划，将传统教学手段与现代教学手段合理运用，重视实验教学，使学生更好地学习这门课程，从而对微生物有更深刻的认识。 （作者单位：辽宁省沈阳市中医药学校）
选择哪个学校都可以，主要是看你选什么专业，最好本科专业和专科的专业相同或近似，成人学历当然还是要选择有名气的学校啦。
病原生物学是研究与疾病有关的微生物（包括病毒、细菌、立克次体、衣原体等）和寄生虫（包括原虫、蠕虫、医学节肢动物）的生物学规律、致病机理及其与宿主之间相互作用的科学，是基础医学中极为重要的学科。随着社会经济的发展、东西方文化的交流、人类生活的改善和和行为方式的改变以及环境、气候的变化，人类感染性疾病的“病原谱”也发生了重大变化，加上病原体对抗生素耐药性的产生和新的病原体因子的发现，人类仍面临着与病原生物斗争的严峻挑战。
专业：药学（独立本科段) 专业代码：B100805课程代码 考试课程 考试时间 教材名称 学分 编著 出版社 使用大纲统考课程 03709 *马克思主义基本原理概论 4、7、10月 马克思主义基本原理概论 4 卫兴华 全国统编03047 分析化学（二）（含实践） 4月 分析化学（四版） 10 孙毓庆 北京大学出版社 （08版） 省编03050 药理学（三）（含实践） 4月 药理学（四版） 6 李 端 人民卫生出版社 省编04372 天然药物化学 4月 天然药物化学（四版） 4 姚新生 人民卫生出版社 省编03037 药用植物学 10月 药用植物学（四版） 6 郑汉臣 人民卫生出版社 省编04373 医学文献检索 10月 医学文献检索 5 杨克虎 甘肃教育出版社 省编04374 药物分析（二） 10月 药物分析（四版） 6 刘文英 人民卫生出版社 省编04375 生药学（二） 10月 生药学（三版） 6 郑俊华 人民卫生出版社 省编过程性考核课程 03708 中国近现代史纲要 中国近现代史纲要 2 王顺生 高等教育出版社 （08版） 全国统编00015 英语（二） 大学英语自学教程(上、下册) 14 高 远 高等教育出版社 （98版） 全国统编00018 计算机应用基础（实践） 计算机应用基础 4 杨明福 机械工业出版社 （05版） 全国统编02895 病原生物学与免疫学基础（含实践） 病原生物学与免疫学基础 6 袁育康 北京医科大学出版社（00版） 全国统编03053 中药制剂分析 中药制剂分析 6 梁生旺 中国中医药出版社 省编04377 中药资源学 中药资源学 4 周荣汉 人民卫生出版社 省编04376 临床药理学 临床药理学（二版） 4 徐叔云 人民卫生出版社 省编03023 ※药物化学 药物化学（四版） 3 郑 虎 人民卫生出版社 省编03029 ※药剂学（实践） 药剂学 8 邹立家 中国医药科技出版社 省编03033 ※生物药剂学与药物动力学 生物药剂学与药物动力学（三版） 4 毕殿洲 人民卫生出版社 省编06999 毕业论文具体的教材变动须根据当地当年考试公布为准自考比较难考，如果你是医学类的学生应该还比较好，希望以上回答对你有帮助
第1-2章 1．病原生物分类 2．革兰氏阳性菌和阴性菌细胞壁的区别 3．胞壁缺陷细菌（L-型细菌）特性及医学意义 4．细菌有哪些特殊构造:特性、功能及实际意义 5．细菌合成代谢产物及其医学意义 6．细菌生长繁殖条件；根据对氧的需要分类。第3章 细菌的遗传与变异 1．细菌的变异现象 2．细菌的遗传物质 3．细菌基因转移的方式 4．噬菌体与细菌的相互关系 5. R质粒、 F质粒、S-R变异、 H-O变异 第4章 消毒与灭菌 1.物理消毒灭菌方法及适用对象; 紫外线的杀菌机理和特点 5.间歇灭菌法、巴氏消毒法、 高压灭菌蒸气灭菌法第5章 细菌感染 1．细菌的侵袭力构成因素。 2．内毒素和外毒素的特性 3．细菌内毒素的生物学作用 4. 4种医学上重要的细菌外毒素及其致病机理和引起的临床症状。 5．类毒素、抗毒素、细菌的感染类型（菌血症、败血症、脓毒血症、带菌者）第6章 抗细菌感染免疫 1.正常菌群及其生理作用 。 2.条件致病菌，菌群失调 3.抗毒素免疫及抗细菌感染免疫的特点， 4.熟悉非特异性免疫构成因素。第7章 细菌感染的诊断与防治 人工自动免疫和人工被动免疫应用的生物制剂有哪些？第8章 化脓性细菌 1. 致病性葡萄球菌鉴别要点；金黄色葡萄球菌致病性，SPA。 2．链球菌属的分类、致病性、抗O试验原理及意义 3. 肺炎链球菌、甲型溶血性链球菌的致病性，两者的鉴别要点。 4.淋病奈瑟菌和脑膜炎奈瑟菌的形态培养特性，致病性。第9章 消化道感染细菌 1. 大肠埃希氏菌的致病性、分类。 2. 沙门氏菌属的抗原构造、所致疾病、免疫性及微生物学检测。 3．志贺菌属、霍乱弧菌的分型、致病性。第10章 呼吸道感染细菌 结核分枝杆菌的生物学特性，致病性、免疫性；结核菌素试验。第 11章 厌氧性细菌 厌氧芽胞梭菌属种类及所致疾病（感染途径，致病条件、致病机理、特异性防治）第12章 动物源性细菌 布鲁菌属、炭疽芽胞杆菌、疫耶尔森氏菌的形态、致病性(感染途径，所致疾病)。 第13章 放线菌属 以氏放线菌所致疾病及微生物学检查第14章 螺旋体 对人致病的螺旋体有哪几个属，引起何种疾病（感染途径，所致疾病） 形态学检测常用染色方法第15章 支原体与脲原体 支原体的结构特征，肺炎支支原体、脲原体所致疾病。第16章 立克次氏体 普氏立克次体、斑疹伤寒立克次体、恙虫病立克次体的致病性（所致疾病、传播媒介）；外斐氏反应第17章 衣原体 发育周期；沙眼衣原体的致病性第18章 病毒的基本形状 1．病毒体、病毒的测量单位。病毒的结构、化学组成及其功能。 2．病毒增殖的特点；病毒的增殖周期。 3. 病毒的异常增殖，病毒的干扰现像， ts株第19章 病毒的感染与免疫 1.水平传播、垂直传播；包涵体；CPE。 2.病毒感染类型（病毒持续性感染）；病毒对宿主细胞致病作用。 3.干扰素、中和抗体的概念及抗病毒机理。第20章 病毒感染的诊断与防治 1.病毒的分离培养的方法及在细胞培养中增殖的指标。 2. 二倍体细胞株、传代细胞系、PFU、亚单位疫苗。第21章 呼吸道感染病毒 1．流感病毒的结构特征、分型、变异机理、分离与鉴定程序 2. 冠状病毒和SARS冠状病毒；麻疹病毒；风疹病毒致病性。第22章 消化道感染病毒 1.脊髓灰质炎病毒的分型、致病性、特异性防治。 2．柯萨奇病毒和埃可病毒、肠道病毒70、71型的致病性第23章 肝炎病毒 1．5种肝炎病毒的致病性（传播途径、致病特点） 2．乙型肝炎病毒的形态与结构特征；抗原抗体种类，血清学检测指标及检出意义；防治措施。第24章 虫煤病毒和出血热病毒 1．流行性乙型脑炎病毒的传播媒介、储存宿主和中间宿主；致病性及特异性防治。 2．汉坦病毒的致病性（传染源、感染途径、所致疾病）。 3. 登革病毒、森林脑炎病毒的传播媒介及所致疾病。第25章人类疱疹病毒 1.人类疱疹病毒（HHV）的种类及其所致的主要疾病. 2. HHV引起感染类型有那几种？举例说明第26章 逆转录病毒 1．逆转录病毒的共同特性（结构特点和复制特点） 2．HIV、HTLV的传播途径、所致疾病。第27-28章 其他病毒 朊粒 1. 狂犬病毒形态、致病性、防治 . 固定毒株、内基小体 Negri body 2.朊粒概念及所致疾病第29-31章 真菌 1.真菌的形态与结构 2．真菌的培养特性菌落类型。 3.浅部感染真菌的种类及所致疾病 4.白假丝酵母菌、新生隐球菌的致病性、微生物学检查。第32-34章 寄生虫总论 1.机会性寄生虫中间宿主、终宿主、保虫宿主 转续宿主的概念。 2.带虫免疫及伴随免疫第三十五章 线虫 1.基本概念 生物源性蠕虫（biohelminth）；土源性蠕虫（geohelminth） ， 幼虫移行症（larva migrans）；夜现周期性 （nocturnal periodicity ） 2.蛔虫、钩虫的生活史、致病、病原学诊断的取材及检测方法。 3.蛲、鞭、丝虫、旋毛虫、粪类圆线虫的寄生部位、感染阶段、感染方式、病原学的取材和检查方法。例：1.蛔虫并发症； 2.钩虫致病的最主要的症状，钩虫感染引起贫血的机制； 3.旋毛虫致病过程及临床表现； 4.蛲虫流行特点及其原因； 5.鞭虫致病特点； 6.粪类圆线虫的致病性。第三十六章 吸虫 1、华支睾吸虫； 卫氏并殖吸虫； 日本血吸虫（Schistosoma japonicum ）的生活史、致病（机理、主要临床表现）、病原学诊断、防治原则 2、姜片吸虫、斯氏狸殖吸虫的寄生部位、感染阶段、感染方式及病原学检查方法。 例: 1.肝、肺、血吸虫的生活史比较； 2.肺吸虫的肺病变、异位寄生与损害； 3.血吸虫卵从血管进入肠腔的机制；虫卵肉芽肿发生机制、好发部位、所致临床症状与体征。第37章 绦虫 1.棘球蚴沙，人体囊虫症 2.链状带绦虫的生活史、致病、病原学诊断的取材及检测方法 3.肥胖带绦虫、细粒棘球绦虫、阔节裂头绦虫 曼氏裂头蚴、短膜壳绦虫的寄生部位、感染阶段、感染方式、 病原学的取材和检查方法。例: 1.裂头蚴感染方式、常见寄生部位。 2.猪带绦虫和牛带绦虫形态与生活史的区别、诊断与鉴别诊断。 3.人体囊虫症的感染阶段、感染方式、好发部位、临床分型及其诊断方法。 4.棘球绦虫流行与致病特点、诊断性取材时的注意事项。 5.短膜壳绦虫的生活史与致病特点；第38-41章 原虫 1.再燃(recrudescence)与复发(relapse) 2.阿米巴原虫、疟原虫、弓形虫生活史、致病、病原学诊断的取材及检测方法。 3.蓝氏贾第、滴虫、杜氏利什曼原虫、卡氏肺孢子虫、 4.隐孢子虫寄生部位、感染阶段、感染方式、 5.病原学的取材和检查方法 例： 1、阿米巴肠溃疡特点、肠阿米巴病与肠外阿米巴病的临床表现、传染流行特点； 2、滴虫致病机制； 3、疟原虫红细胞内发育与疟疾主要症状、诊断、传播的相关性及其临床意义； 4、疟疾贫血机制、发作机制； 5、弓形虫生活史与致病特点； 6、肺孢子虫、隐孢子虫的致病特点与所致疾病。第43-45章 医学节肢动物 1.生物性传播及其类型。 2.常见节肢动物重要种类、主要危害与疾病关系、传病方式。
自学考试药学专业（独立本科段）考试计划简表类型序号
课程代号课程名称学分类型考试方式
0010004毛泽东思想概论2必考笔试
0020005马克思主义政治经济学原理3必考笔试
0030015英语（二）14必考笔试
0040018计算机应用基础2必考笔试
0019计算机应用基础（实践）2必考实践考核
0055522有机化学（五）4必考笔试
0062087分子生物学6必考笔试
0072051物理化学6必考笔试
0086831药理学（四）5必考笔试
6832药理学（四）（实践）1必考实践考核
0091757药物分析（三）5必考笔试
1758药物分析（三）（实践）2必考实践考核
0101759药物化学（二）4必考笔试
1760药物化学（二）（实践）1必考实践考核
011 1761药剂学（二）6必考笔试
1762药剂学（二）（实践）2必考实践考核
012 3049数理统计4必考笔试
013 5524药用植物与生药学4必考笔试
015 6999毕业论文不计学分必考实践考核
231*0024普通逻辑4加考笔试总学分76
毕业要求：不少于15门课程，且不低于76学分。
课程设置：必考课15门76学分，加考课1门4学分。
扩展资料：
1、药学课程设置
主要课程：马克思主义基本原理、思想道德修养、法律基础、大学英语、高等数学、医用物理学、计算机基础、形态学概论、生理学、细胞生物学、分子生物学、医学免疫学、病理生理学、医学微生物学。
无机化学、有机化学、生物化学、定量分析、仪器分析、物理化学、基础化学实验、药物化学、天然药物化学、药剂学、药物分析、药理学、毒理学基础、药物的波谱解析、药事管理学、专业技能实验等。
主要实践性教学环节：包括生产实习、毕业论文设计等，一般安排22周左右。
2、药学就业去向
科研人员——在大学、研究所、药厂的研究部门，从事药物的研发工作；
医院药剂师——在医院药剂科、药房、药厂等从事制剂、质检、临床药学等工作；
药检人员——在药检所从事药物的质量鉴定和制定相应的质量标准；
公司职员、医药销售人员——在医药贸易公司或制药企业从事药品生产、流通及销售等工作。
参考资料：百度百科-药学专业
临床医学（专）病理学（2901）诊断学（2868）药理学（一）（2903）医学伦理学（2910）内科学（一）（2869）医学心理学（2113）预防医学（2881）皮肤性病学（2909）眼耳鼻喉科学（2908）临床医学（专）人体解剖组织学（2893）儿科学（2906）生物化学（三）（3179）病原生物学与免疫学基础（2895）妇产科学（2907）生理学（2899）外科学（2905）
第1-2章 1．病原生物分类 2．革兰氏阳性菌和阴性菌细胞壁的区别 3．胞壁缺陷细菌（L-型细菌）特性及医学意义 4．细菌有哪些特殊构造:特性、功能及实际意义 5．细菌合成代谢产物及其医学意义 6．细菌生长繁殖条件；根据对氧的需要分类。第3章 细菌的遗传与变异 1．细菌的变异现象 2．细菌的遗传物质 3．细菌基因转移的方式 4．噬菌体与细菌的相互关系 5. R质粒、 F质粒、S-R变异、 H-O变异 第4章 消毒与灭菌 1.物理消毒灭菌方法及适用对象; 紫外线的杀菌机理和特点 5.间歇灭菌法、巴氏消毒法、 高压灭菌蒸气灭菌法第5章 细菌感染 1．细菌的侵袭力构成因素。 2．内毒素和外毒素的特性 3．细菌内毒素的生物学作用 4. 4种医学上重要的细菌外毒素及其致病机理和引起的临床症状。 5．类毒素、抗毒素、细菌的感染类型（菌血症、败血症、脓毒血症、带菌者）第6章 抗细菌感染免疫 1.正常菌群及其生理作用 。 2.条件致病菌，菌群失调 3.抗毒素免疫及抗细菌感染免疫的特点， 4.熟悉非特异性免疫构成因素。第7章 细菌感染的诊断与防治 人工自动免疫和人工被动免疫应用的生物制剂有哪些？第8章 化脓性细菌 1. 致病性葡萄球菌鉴别要点；金黄色葡萄球菌致病性，SPA。 2．链球菌属的分类、致病性、抗O试验原理及意义 3. 肺炎链球菌、甲型溶血性链球菌的致病性，两者的鉴别要点。 4.淋病奈瑟菌和脑膜炎奈瑟菌的形态培养特性，致病性。第9章 消化道感染细菌 1. 大肠埃希氏菌的致病性、分类。 2. 沙门氏菌属的抗原构造、所致疾病、免疫性及微生物学检测。 3．志贺菌属、霍乱弧菌的分型、致病性。第10章 呼吸道感染细菌 结核分枝杆菌的生物学特性，致病性、免疫性；结核菌素试验。第 11章 厌氧性细菌 厌氧芽胞梭菌属种类及所致疾病（感染途径，致病条件、致病机理、特异性防治）第12章 动物源性细菌 布鲁菌属、炭疽芽胞杆菌、疫耶尔森氏菌的形态、致病性(感染途径，所致疾病)。 第13章 放线菌属 以氏放线菌所致疾病及微生物学检查第14章 螺旋体 对人致病的螺旋体有哪几个属，引起何种疾病（感染途径，所致疾病） 形态学检测常用染色方法第15章 支原体与脲原体 支原体的结构特征，肺炎支支原体、脲原体所致疾病。第16章 立克次氏体 普氏立克次体、斑疹伤寒立克次体、恙虫病立克次体的致病性（所致疾病、传播媒介）；外斐氏反应第17章 衣原体 发育周期；沙眼衣原体的致病性第18章 病毒的基本形状 1．病毒体、病毒的测量单位。病毒的结构、化学组成及其功能。 2．病毒增殖的特点；病毒的增殖周期。 3. 病毒的异常增殖，病毒的干扰现像， ts株第19章 病毒的感染与免疫 1.水平传播、垂直传播；包涵体；CPE。 2.病毒感染类型（病毒持续性感染）；病毒对宿主细胞致病作用。 3.干扰素、中和抗体的概念及抗病毒机理。第20章 病毒感染的诊断与防治 1.病毒的分离培养的方法及在细胞培养中增殖的指标。 2. 二倍体细胞株、传代细胞系、PFU、亚单位疫苗。第21章 呼吸道感染病毒 1．流感病毒的结构特征、分型、变异机理、分离与鉴定程序 2. 冠状病毒和SARS冠状病毒；麻疹病毒；风疹病毒致病性。第22章 消化道感染病毒 1.脊髓灰质炎病毒的分型、致病性、特异性防治。 2．柯萨奇病毒和埃可病毒、肠道病毒70、71型的致病性第23章 肝炎病毒 1．5种肝炎病毒的致病性（传播途径、致病特点） 2．乙型肝炎病毒的形态与结构特征；抗原抗体种类，血清学检测指标及检出意义；防治措施。第24章 虫煤病毒和出血热病毒 1．流行性乙型脑炎病毒的传播媒介、储存宿主和中间宿主；致病性及特异性防治。 2．汉坦病毒的致病性（传染源、感染途径、所致疾病）。 3. 登革病毒、森林脑炎病毒的传播媒介及所致疾病。第25章人类疱疹病毒 1.人类疱疹病毒（HHV）的种类及其所致的主要疾病. 2. HHV引起感染类型有那几种？举例说明第26章 逆转录病毒 1．逆转录病毒的共同特性（结构特点和复制特点） 2．HIV、HTLV的传播途径、所致疾病。第27-28章 其他病毒 朊粒 1. 狂犬病毒形态、致病性、防治 . 固定毒株、内基小体 Negri body 2.朊粒概念及所致疾病第29-31章 真菌 1.真菌的形态与结构 2．真菌的培养特性菌落类型。 3.浅部感染真菌的种类及所致疾病 4.白假丝酵母菌、新生隐球菌的致病性、微生物学检查。第32-34章 寄生虫总论 1.机会性寄生虫中间宿主、终宿主、保虫宿主 转续宿主的概念。 2.带虫免疫及伴随免疫第三十五章 线虫 1.基本概念 生物源性蠕虫（biohelminth）；土源性蠕虫（geohelminth） ， 幼虫移行症（larva migrans）；夜现周期性 （nocturnal periodicity ） 2.蛔虫、钩虫的生活史、致病、病原学诊断的取材及检测方法。 3.蛲、鞭、丝虫、旋毛虫、粪类圆线虫的寄生部位、感染阶段、感染方式、病原学的取材和检查方法。例：1.蛔虫并发症； 2.钩虫致病的最主要的症状，钩虫感染引起贫血的机制； 3.旋毛虫致病过程及临床表现； 4.蛲虫流行特点及其原因； 5.鞭虫致病特点； 6.粪类圆线虫的致病性。第三十六章 吸虫 1、华支睾吸虫； 卫氏并殖吸虫； 日本血吸虫（Schistosoma japonicum ）的生活史、致病（机理、主要临床表现）、病原学诊断、防治原则 2、姜片吸虫、斯氏狸殖吸虫的寄生部位、感染阶段、感染方式及病原学检查方法。 例: 1.肝、肺、血吸虫的生活史比较； 2.肺吸虫的肺病变、异位寄生与损害； 3.血吸虫卵从血管进入肠腔的机制；虫卵肉芽肿发生机制、好发部位、所致临床症状与体征。第37章 绦虫 1.棘球蚴沙，人体囊虫症 2.链状带绦虫的生活史、致病、病原学诊断的取材及检测方法 3.肥胖带绦虫、细粒棘球绦虫、阔节裂头绦虫 曼氏裂头蚴、短膜壳绦虫的寄生部位、感染阶段、感染方式、 病原学的取材和检查方法。例: 1.裂头蚴感染方式、常见寄生部位。 2.猪带绦虫和牛带绦虫形态与生活史的区别、诊断与鉴别诊断。 3.人体囊虫症的感染阶段、感染方式、好发部位、临床分型及其诊断方法。 4.棘球绦虫流行与致病特点、诊断性取材时的注意事项。 5.短膜壳绦虫的生活史与致病特点；第38-41章 原虫 1.再燃(recrudescence)与复发(relapse) 2.阿米巴原虫、疟原虫、弓形虫生活史、致病、病原学诊断的取材及检测方法。 3.蓝氏贾第、滴虫、杜氏利什曼原虫、卡氏肺孢子虫、 4.隐孢子虫寄生部位、感染阶段、感染方式、 5.病原学的取材和检查方法 例： 1、阿米巴肠溃疡特点、肠阿米巴病与肠外阿米巴病的临床表现、传染流行特点； 2、滴虫致病机制； 3、疟原虫红细胞内发育与疟疾主要症状、诊断、传播的相关性及其临床意义； 4、疟疾贫血机制、发作机制； 5、弓形虫生活史与致病特点； 6、肺孢子虫、隐孢子虫的致病特点与所致疾病。第43-45章 医学节肢动物 1.生物性传播及其类型。 2.常见节肢动物重要种类、主要危害与疾病关系、传病方式。
自考考试科目：
1、马克思主义基本原理概论
2、中国近现代史纲要
3、英语（二）
4、计算机应用基础（含实践）
5、有机化学（五）
6、分子生物学
7、物理化学
8、药理学（四）（含实践）
9、药物分析（三）（含实践）
10、药物化学（二）（含实践）
11、药剂学（二）（含实践）
12、数理统计
13、药事管理学（二）
14、药用植物与生药学
扩展资料：
药学专业自考本科条件
凡中华人民共和国公民和获准在我国境内就业的其他国籍的人员且具备下列条件之一者，均可申请参加执业药师资格考试：
(一)取得药学、中药学或相关专业中专学历，从事药学或中药学专业工作满七年。
(二)取得药学、中药学或相关专业大专学历，从事药学或中药学专业工作满五年。
(三)取得药学、中药学或相关专业大学本科学历，从事药学或中药学专业工作满三年。
(四)取得药学、中药学或相关专业第二学士学位、研究生班毕业或取得硕士学位，从事药学或中药学专业工作满一年。
(五)取得药学、中药学或相关专业博士学位。
(六)按照国家有关规定评聘为高级专业技术职务，并具备下列条件之一者，可免试《药学(中药学)专业知识(一)》和《药学(中药学)专业知识(二)》两个科目，只参加《药事管理与法规》和《综合知识与技能(药学、中药学)》两个科目的考试：
1、中药学徒、药学或中药学专业中专毕业，连续从事药学或中药学专业工作满20年。
2、取得药学、中药学专业或相关专业大专以上学历，连续从事药学或中药学专业工作满15年。
参考资料：
百度百科——药学
药学自考本科考试科目 100805药学专业（独立本科段）课程设置
说明： 1、国家承认学历的专科及以上毕业生均可报考本专业。 2、“药理学（四）（实践）”、“药物分析（三）（实践）”、“药物化学（二）（实践）”、“药剂学（二）（实践）”、“毕业论文”为实践性环节考核课程，应考者依据培训与考核基本要求，在病原生物学及检验(实践)主考学校或主考学校认可的单位进行考核。毕业论文题目由主考学校确定，也可结合应考者的工作实践自选，但必须经主考学校审批同意。主考学校可为考生指派指导教师。毕业论文完成后由主考学校组织评阅和答辩。
自学考试临床专业有吗？自考考察点多，一门课程可能就有数十个甚至上百个考察点，建议考生选择简单一点的专业以提高通过率。
自学考试没有临床专业，因为该专业已经通报停考，如今自考生只可以报考药学类或者护理类自考本科。而且临床医学本科难度有些大，所以建议考生选择其他专业或报名成人高考的临床医学专业。
自学考试临床专业以前的考试科目和要求
自考本科临床医学考试科目：法律基础与思想道德修养、医学伦理学、人体解剖组织学、病原生物学与免疫学基础、生物化学（三）、生理学、病理学、药理学（一）、诊断学（一）、内科学（含传染病学）、外科学、预防医学、儿科学、妇产科学、医学心理学、眼耳鼻喉科学等。
报考临床医学专业的自考考生，要求具备省级卫生行政部门颁发的执业助理医师及以上资格证书，或取得国家认可的普通中专相应专业学历；或者县级及以上卫生行政部门颁发的乡村医生执业证书并具有中专学历或中专水平证书。
自学考试药学专业（独立本科段）考试计划简表类型序号
课程代号课程名称学分类型考试方式
0010004毛泽东思想概论2必考笔试
0020005马克思主义政治经济学原理3必考笔试
0030015英语（二）14必考笔试
0040018计算机应用基础2必考笔试
0019计算机应用基础（实践）2必考实践考核
0055522有机化学（五）4必考笔试
0062087分子生物学6必考笔试
0072051物理化学6必考笔试
0086831药理学（四）5必考笔试
6832药理学（四）（实践）1必考实践考核
0091757药物分析（三）5必考笔试
1758药物分析（三）（实践）2必考实践考核
0101759药物化学（二）4必考笔试
1760药物化学（二）（实践）1必考实践考核
011 1761药剂学（二）6必考笔试
1762药剂学（二）（实践）2必考实践考核
012 3049数理统计4必考笔试
013 5524药用植物与生药学4必考笔试
015 6999毕业论文不计学分必考实践考核
231*0024普通逻辑4加考笔试总学分76
毕业要求：不少于15门课程，且不低于76学分。
课程设置：必考课15门76学分，加考课1门4学分。
扩展资料：
1、药学课程设置
主要课程：马克思主义基本原理、思想道德修养、法律基础、大学英语、高等数学、医用物理学、计算机基础、形态学概论、生理学、细胞生物学、分子生物学、医学免疫学、病理生理学、医学微生物学。
无机化学、有机化学、生物化学、定量分析、仪器分析、物理化学、基础化学实验、药物化学、天然药物化学、药剂学、药物分析、药理学、毒理学基础、药物的波谱解析、药事管理学、专业技能实验等。
主要实践性教学环节：包括生产实习、毕业论文设计等，一般安排22周左右。
2、药学就业去向
科研人员——在大学、研究所、药厂的研究部门，从事药物的研发工作；
医院药剂师——在医院药剂科、药房、药厂等从事制剂、质检、临床药学等工作；
药检人员——在药检所从事药物的质量鉴定和制定相应的质量标准；
公司职员、医药销售人员——在医药贸易公司或制药企业从事药品生产、流通及销售等工作。
参考资料：百度百科-药学专业
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尊敬的您，生物化学(二)和生物化学(四)是两门不同的课程，它们在内容和学习方法上都有所不同。生物化学(二)主要涵盖生物大分子的结构、功能和代谢途径等方面的知识。学生需要掌握蛋白质、核酸、多糖和脂质等生物大分子的结构和功能，以及它们在细胞代谢中的作用和调节机制。此外，生物化学(二)还会介绍生物大分子的分离和纯化技术，以及一些常用的实验方法和技巧。而生物化学(四)则更加注重细胞和分子生物学方面的知识。学生需要了解细胞的结构和功能，以及细胞膜、细胞器和信号转导等方面的知识。此外，生物化学(四)还会介绍基因表达和调控、DNA复制和修复、蛋白质合成和降解等分子生物学方面的知识。总的来说，生物化学(二)和生物化学(四)都是生物化学领域中非常重要的课程，它们在内容和学习方法上都有所不同，但都是为了让学生更好地理解生物大分子和细胞分子机制的基本原理和应用。
一、蛋白质的结构与功能
1.凯氏定氮法：由于体内的含氮物质以蛋白质为主，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，只要测定生物样品中的含氮量，就可推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×100
2.蛋白质的生物学重要性（一广三多）：分布广、种类多、含量多、功能多。
3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L—?—氨基酸（Gly除外）。硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。
注：将氨基酸含C基团置于竖线上，H原子位于竖线右侧的为L型
4.20种L—?—氨基酸分类及其缩写、符号。
（1）非极性脂肪族氨基酸：侧链为非极性的疏水基团，水中溶解度小，等电点近中性
（2）极性中性氨基酸：侧链基团有极性，水中溶解度大，等电点近中性
（3）芳香族氨基酸：侧链含有苯环
（4）酸性氨基酸：侧链含有两个羧基，等电点低
（5）碱性氨基酸：侧链含有氨基，胍基或咪唑基，等电点高
5.脯氨酸是一种α—亚氨基酸，可以看成是α—氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子
6.半胱氨酸的巯基失去质子的倾向性较其他氨基酸大，而两个半胱氨酸巯基之间可脱氢形成二硫键
7.必需氨基酸：“甲（Met）撷（Val）来（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）书（Thr）”；条件必需氨基酸：Cys、Tyr；儿童必需氨基酸：Arg、His
8.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。pI=(pK1+pK2)/2
9.酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值；碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值。
10.含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
11.氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处，而且吸收峰值与氨基酸释放出的氨量成正比，作为氨基酸定量分析方法。
12.所谓主链骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α—碳原子）和CO（羧基碳）3个原子依次重复排列。
13.参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元(peptideunit)
14.α—螺旋的走向是右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距约0.54nm；每个肽键的N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氨基酸残基侧链伸向外侧。如：头发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝块的纤维蛋白。
15.β—折叠结构呈折纸状，氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方，肽链之间的肽键N-H和C=O形成氢键。
16.β—转角常见于肽链进行180°回折的转角上，第一个残基C=O与第四个残基N—H形成氢键。第二个残基通常为脯氨酸。
17.模体（motif）：两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，又称超二级结构。有三种形式：αα、βαβ、ββ20.锌指是常见的模体例子，由1个α—螺旋和2个反向平行的β—折叠组成，N端有一对Cys，C端有一对His，在空间上形成容纳Zn2+的洞穴。
18.分子量较大的'蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。结构域具有相对独立的空间构象和生物学功能。
19.在分子伴侣（一类蛋白质）的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。
20.有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。单一的亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。同聚体、异聚体
21.按蛋白质组成成分将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质（非蛋白质部分称为辅基）；按蛋白质形状将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。
22.蛋白质家族（proteinfamily）：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质（homologousprotein）
23.蛋白质超家族（superfamily）：2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。
24.蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础：
（1）一级结构是空间构象的基础；
（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能；（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息；
（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。
25.蛋白质的功能依赖特定空间结构
（1）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
（2）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合
（3）蛋白质构象改变可引起疾病（蛋白质构象疾病）
26.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。正协同效应/负协同效应
27.别构效应：寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象
28.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点pI。
29.表面电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的因素
30.蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
本质：主要发生非共价键和二硫键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
导致变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等变性的表现：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解
31.若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。
32.消除蛋白质在溶液中的稳定因素后，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质沉淀。
33.蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，不易再溶于强酸和强碱中
34.由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
35.蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。
36.盐析是将(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，使表面电荷被中和以及水化膜被破坏而导致蛋白质沉淀。
37.丙酮（乙醇）沉淀蛋白质：0～4℃低温下进行；用量一般10倍于蛋白质溶液体积；沉淀后应立即分离。
38.免疫沉淀法是利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
39.透析(dialysis)是利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
40.应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的称为超滤法。
41.蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)
42.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS—PAGE）：大量的SDS（带大量负电荷）结合蛋白质，使所有蛋白质颗粒表面覆盖一层SDS分子，导致蛋白质分子间的电荷差异消失，泳动速率仅与颗粒大小有关；聚丙烯酰胺凝胶具有分子筛作用48.等电聚焦电泳（IFE）：在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个线性pH梯度，当蛋白质泳动到与其自身pI值相等的pH区域时，其净电荷为零而不再移动。
43.双向电泳（2—DGE）：先进行等电聚焦电泳（按pI），然后再进行SDS-PAGE（按分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
二、核酸的结构与功能
1.脱氧核糖—→核酸—→DNA双螺旋—→
超螺旋—→染色质—→染色体
2.核糖的C—1’原子和嘌呤的N—9或者嘧啶的N—1原子形成β—N—糖苷键，核糖和碱基处在反式构象。
3.核苷C—5’原子上的羟基可与磷酸反应，脱水后形成磷脂键，生成脱氧核苷酸。
4.脱氧核苷酸通过3’，5’磷酸二酯键的连接形成多聚核苷酸，只能从3’—OH端延长，具有5’—→3’的方向性。
5.DNA的一级结构是构成DNA自5’端到3’端脱氧核苷酸的排列顺序；DNA的二级结构是双螺旋结构；DNA的高级结构是超螺旋结构。
6.DNA双螺旋结构的特点：
（1）DNA由两条反向平行的多聚核苷酸链组成，形成右手螺旋结构；
（2）脱氧核糖与磷酸构成的骨架位于外侧，DNA表面存在大沟和小沟；
（3）DNA双链之间形成互补碱基对；
（4）碱基对的疏水作用（堆积力）和氢键共同维护DNA双螺旋结构的稳定。
7.DNA双螺旋结构是在相对湿度为92%时的结构，称为B型DNA；而在相对湿度低于75%时，DNA空间结构参数发生变化，称为A型DNA；自然界还发现一种左手螺旋的Z型DNA。
8.B型DNA双螺旋螺距为3.54nm，直径为2.37nm；每个螺旋有10.5个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为36°，每两个相邻碱基对平面之间的垂直距离为0.34nm。
9.DNA双链可以盘绕形成超螺旋结构。正超螺旋、负超螺旋。
10.原核生物的DNA是环状的双螺旋分子。
11.染色质的基本组成单位是核小体，它是由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4等5种组蛋白共同构成。
12.DNA是遗传信息的物质基础：
（1）DNA是生物遗传信息的载体；
（2）DNA是生命遗传的物质基础；
（3）DNA是个体生命活动的信息基础；
（4）DNA具有高度稳定性，能保持遗传的相对稳定性；
（5）DNA具有高度复杂性，可以发生各种重组和突变，适应环境。
13.大部分真核细胞mRNA的5’端有一反式的7—甲基鸟嘌呤—三磷酸核苷，称为5’—帽结构。原核生物mRNA没有这种特殊的帽结构。
14.真核细胞mRNA的3’端，有一段由80至250个腺苷酸连接而成多聚腺苷
酸结构，称为多聚腺苷酸尾（poly—A）。
15.5’—帽结构和3’—poly—A共同负责mRNA从细胞核向细胞质的转运，维持mRNA的稳定性以及翻译起始的控制。
16.tRNA的3’端连接氨基酸。
17.rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体。
18.非编码RNA分为长链非编码RNA（lncRNA）和短链非编码RNA（sncRNA）。参与转录调控、翻译调控、RNA的剪切和修饰、mRNA的稳定、蛋白质的稳定和转运、染色体的形成和结构稳定。
19.催化性小RNA也称核酶，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA。
小干扰RNA（siRNA）能以单链形式与外源基因表达的mRNA结合，并诱导其降解。微RNA（miRNA）主要通过结合mRNA而选择性调控基因的表达。
20.嘌呤和嘧啶含有共轭双键，故核酸（碱基、核苷、核苷酸）在260nm波长处有强烈紫外光吸收。
21.DNA变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，双链解离为单链。表现为粘度降低，增色效应。
22.DNA解链过程中，更多共轭双键暴露，使DNA在260nm波长处的吸光度增加的现象称为DNA的增色效应。
23.DNA复性：变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。
24.tRNA二级结构为三叶草结构，三级结构为倒“L”型结构。其中从5’—→3’依次为DHU环、反密码子环、TΨC环。
25.碱基对之间的氢键维持DNA双螺旋横向稳定；碱基堆积力维持DNA双螺旋纵向稳定。
三、酶
1.酶是由活细胞产生的，对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
2.生物催化剂包括酶（蛋白质）、核酶（RNA）、脱氧核酶（DNA）。
3.仅含有蛋白质的酶为单纯酶；结合酶则是由酶蛋白（蛋白质部分）和辅助因子（非蛋白质部分）共同组成。酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶。
4.酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的类型。
5.与酶蛋白结合疏松（非共价键）的辅助因子称辅酶；与酶蛋白结合紧密（共价键）的辅助因子称辅基。另一说法：有机物或金属有机物类型的辅助因子称为辅酶。
6.金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失；金属激活酶：金属离子与酶的结合是可逆结合
7.酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。
8.与酶活性密切相关的化学基团称为酶的必须基团，包括：
结合基团：识别与结合底物和辅酶，形成酶—底物过渡态化合物；
催化基团：催化底物发生化学反应转化为产物。
9.酶活性中心的三维结构是裂缝或凹陷，多由氨基酸残基的疏水基团组成。
10.酶活性中心外的必须基团维持酶活性中心的空间构象，又或是调节剂的结合部位。
11.酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍，比一般催化剂高107~1013。
12.一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，称为酶的特异性或专一性。
13.有的酶仅作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称为绝对专一性。
14.有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或相同化学基团的一类化合物，称为相对专一性。
15.有些酶只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应，称为空间结构专一性。
16.活化能是指在一定的温度下，1摩尔底物从基态转变为过渡态所需要的自由能。活化能是决定化学速率的内因，是化学反应的能障。
17.酶—底物结合的诱导契合假说（induced-fithypothesis）：酶在发挥催化作用前须先与底物结合，酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而结合并形成酶—底物复合物。
18.邻近效应：酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，即将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。
19.酶的催化机制：酸—碱催化、共价催化、亲核和亲电催化。
20.米氏方程推导所基于的假设：
21反应是单底物反应；○2测定的反应速率是初速率；○3当[S]>>[E]时，在初速率范围○内底物的消耗很少
生物化学小知识点的话，就是要把基础知识掌握，化学就是把化学方程式掌握分子式，掌握生物的话，就需要掌握一些基因方面的算术。
第一章 糖类化学包括糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。其实糖类化学重点其实是掌握(葡萄糖和果糖)的结构与构型：以及二糖和多糖的结构和性质。第二章 脂类化学脂类化学可以分为两类来概括，第一重要概念 水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱第二、单脂和复脂的组分异同。第三章 蛋白质化学蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、同时你要掌握蛋白质结构与功能的关系第四章 核酸化学核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。第五章 激素化学激素化学首先你要了解激素的分类;有以下几类(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);知道的激素作用机理。了解激素的类型、特点;本质和作用机制第六章 维生素化学维生素化学你要了解它的分类和性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。第七章 酶化学酶化学你要了解酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 考研有疑问、不知道如何总结考研考点内容、不清楚考研报名当地政策，点击底部咨询官网，免费领取复习资料：